AMINOACIDOS, PROTEINAS Y ENZIMAS cuestionario

1.      ¿Qué es un aminoácido y cuál es su estructura? describa sus funciones.

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.

Constituye su estructura un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas.

Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.

Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.

Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

Acido Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.

Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.

Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.

Acido Glutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.

Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.

Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.

Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos, está implicada en la regulación de la presión sanguínea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.

Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.

Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.

Los Ocho (8) Esenciales

Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.

Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.

Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.

Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.

Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.

Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.

Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

2.      De acuerdo al tipo de radical lateral del aminoácido o cadena R que posee, ¿En cuántos tipos de aminoácidos principales se clasifican?

Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:

1. Grupos R no polares o hidrofóbicos.

2. Polares, pero sin carga.

3. Grupos R con carga positiva y

4. Grupos cargados negativamente (a pH6-7, que es la zona del pH intracelular).

3.      Describa de forma sintética las propiedades físicas de los aminoácidos

·         Ya en estado sólido los grupos ácido y básico de cada molécula se neutralizan mutuamente, originando una sal interna. Estas sales internas constituyen iones híbridos, o zwitteriones.

·         En disolución acuosa, los grupos ionizables de los aminoácidos permiten que la molécula ceda o capte hidrogeniones, según el pH del medio, al igual que ocurre con todos los ácidos y bases débiles.

·         Cuando en el medio abundan los hidrogeniones (pH ácido), la molécula del aminoácido tiende a captarlos, y queda cargada positivamente.

·         Por el contrario, a pH básico (cuando escasean los hidrogeniones), el aminoácido tiende a liberarlos y queda cargado negativamente.

·         Para cada aminoácido existe un pH en el cual las cargas positiva y negativa estan exactamente equilibradas, por lo que la carga neta de la molécula es cero. Este pH se le llama isoeléctrico o punto isoeléctrico del aminoácido.

·         Cada grupo disociable de un aminoácido tiene un pK característico. Conocido el pK, se puede estimar la proporción de moléculas disociadas y no disociadas a un pH cualquiera, aplicando la ecuación de Henderson-Hasselbalch.

·         El pH isoeléctrico puede obtenerse promediando los valores de pKs que delimitan la forma ± o zwitterion.

4.      ¿Qué importancia posee la cadena lateral R de los aminoácidos?

La alimentación humana debe contener cantidades adecuadas de 10 L-a -a.a. esenciales, ya que el ser humano ni los demás animales superiores pueden sintetizar estos a.a. en las proporciones necesarias para mantener el crecimiento infantil o conservar la salud en los adultos. En forma de proteínas, los a.a. realizan una multitud de funciones estructurales, hormonales y catalíticas esenciales para la vida. Por ello, trastornos graves pueden ser causados por defectos genéticos en el metabolismo de los a.a. Ej.: fenilcetonuria, que si no es tratada oportunamente conducirá a un retraso mental y muerte temprana. Otros padecimientos genéticos pueden deberse a la alteración de la capacidad para transportar a.a. específicos a las células, causando comúnmente una excreción urinaria exagerada de uno o más a.a. (aminoacidurias).

Además de sus actividades como proteínas, los L-a -a.a. y sus derivados participan en funciones intracelulares diversas: transmisión nerviosa, regulación del desarrollo celular, y en la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas, urea, etc. Los L-a.a. de péptidos de peso molecular bajo actuan como hormonas, y tanto lod D como los L-a.a. están presentes en los antibióticos polipeptídicos elaborados por microorganismos.

5.      ¿A que se denomina péptido y qué es un enlace peptídico?

Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos, o enlace triple con una conjugación de ADN (ácido desoxirribonucleico)

Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

6.      Describa algunos péptidos de importancia biológica.

Existen muchos péptidos de importancia biológica, estos incluyen hormonas como la oxitocina (9 residuos de A-A), estimula la contracción uterina, hormona adrenocorticotrópica (39 residuos de A-A), glóbulo anterior de la pituitaria, glutatión (3 residuos), es un agente reductor.

La insulina segregada por el páncreas, con un peso molecular de 5733, tiene 51 residuos de aminoácidos, por lo que se considera como un péptido. Posee dos cadenas de polipéptidos, la cadena A con 21 residuos de A-A y la cadena B con 30 residuos de A-A.

En la cadena A, se forma un puente disulfuro interno entre la cisteína de la posición 6 y la 11. Así mismo existen dos puentes disulfuros que unen las cadenas A y B, entre las cisteínas de la posición 7 y 7, Y las cisteínas de la posición 20 y la 19.

7.      ¿Qué es una proteína? ¿De acuerdo a qué criterios se clasifican las proteínas?

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Se clasifican del siguiente modo:

Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

Según su composición química

Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).

Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

8.      Mencione todos los tipos de proteínas más importantes que existen

·         Constitutivas, se sintetizan en tasas casi constantes. Son las encargadas de las secciones robustas del metabolismo, aquellas proteínas sin las cuales a los seres vivos nos cuesta mucho trabajo sobrevivir. Recuérdese la carencia de Insulina en la diabetes melitus en los mamíferos, o la fenilcetonuria  en los humanos o el veneno neurotóxico de los crótalos o los arácnidos que les permite inmovilizar a sus presas.

·         Adaptativas o inducibles  se sintetizan en tasas que varían según las necesidades celulares. Por ejemplo, las bacterias únicamente producirán las enzimas necesarias para incorporar un nutriente desde el exterior hasta el interior celulas, si éste está presente  en el medio extracelular. O bien el número de transportadores de glucosa en el citoplasma de nuestras células en condiciones de inanición.

·         Estructurales como la colágena, elastina y fibrinógeno que se encargas de dar soporte a diversas estructuras celulares, además encontramos en esta clasificación a las proteínas que forman al citoesqueleto, los cilios, los flagelos, los microtúbulos, etc.

·         Enzimas

·         Proteínas globulares

9.      ¿A que se denomina estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas?

Estructura Primaria: Es la secuencia de una cadena de aminoácidos. es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

Estructura Secundaria: Ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de enlaces de hidrógeno. La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.

Estructura Terciaria: Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Estructura Cuaternaria: Es una proteína que consiste de más de una cadena de aminoácidos. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.

10.  Describa los tipos de estructuras secundarias que adoptan las proteínas.

Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta.

Lámina beta

La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta.

11.  Describa los tipos de estructuras terciarias que adoptan las proteínas.

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

12.  Describa brevemente las propiedades físico-químicas de las proteínas.

Especificidad

Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen en su superficie, que son los que constituyen el centro activo; también de los aminoácidos que se disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la proteína.

Cada proteína tiene una conformación según su estructura primaria. Así, un pequeño cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios en la estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividad biológica.

Solubilidad

Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y del pH.

Desnaturalización

Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto también de la actividad biológica. Se produce al variar la temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible.

13.  ¿Cuál es la relación que existe entre la forma de una proteína y su funcionalidad?

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

14.  ¿Qué es una reacción química?

Una reacción química o cambio químico es todo proceso químico en el cual dos o más sustancias (llamadas reactantes), por efecto de un factor energético, se transforman en otras sustancias llamadas productos. Esas sustancias pueden ser elementos o compuestos. Un ejemplo de reacción química es la formación de óxido de hierro producida al reaccionar el oxígeno del aire con el hierro.

A la representación simbólica de las reacciones se les llama ecuaciones químicas.

Los productos obtenidos a partir de ciertos tipos de reactivos dependen de las condiciones bajo las que se da la reacción química. No obstante, tras un estudio cuidadoso se comprueba que, aunque los productos pueden variar según cambien las condiciones, determinadas cantidades permanecen constantes en cualquier reacción química. Estas cantidades constantes, las magnitudes conservadas, incluyen el número de cada tipo de átomo presente, la carga eléctrica y la masa total.

15.  ¿A que se denomina velocidad de reacción?

La velocidad de reacción para un reactivo en una reacción química en particular está definida intuitivamente como cuán rápido sucede una reacción. Por ejemplo, la oxidación del hierro bajo condiciones atmosféricas es una reacción lenta que puede tomar muchos años, pero la combustión del butano en un fuego es una reacción que sucede en fracciones de segundo.

La cinética química es la parte de la fisicoquímica que estudia las velocidades de reacción, la dinámica química estudia los orígenes de las diferentes velocidades de las reacciones. El concepto de cinética química se aplica en muchas disciplinas, tales como la ingeniería química, enzimología e ingeniería ambiental.

16.  ¿Por qué se dice que una reacción enzimática es reversible?

Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas, con la particularidad de que cada enzima solo cataliza una reacción, por lo que existirían tantas  enzimas como reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no biológicos son inespecíficos.

En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible  se expresa de la siguiente manera:

La enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la reacción.

17.  ¿Qué entiende por energía de activación de una enzima?

Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción. Se entiende por "energía de activación" al valor de la energía que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiación) para que dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una reacción química entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a la raíz del nombre de la sustancia sobre la que actúan.

Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción. Solamente aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.

18.  ¿Por qué se dice que las enzimas son catalizadores de una reacción química?

En la naturaleza, los enzimas son catalizadores en el metabolismo y el catabolismo. La mayoría de biocatalizadores están basados en proteínas, es decir, enzimas, pero otras clases de biomoléculas también exhiben propiedades catalíticas incluyendo las ribozimas, y de desoxirribozimas sintéticas.

Los biocatalizadores se pueden considerar como intermedio entre los catalizadores homogéneos y los heterogéneos, aunque estrictamente hablando los enzimas solubles son catalizadores homogéneos y los enzimas enlazados a membrana son heterogéneos. Varios factores afectan la actividad de los enzimas (y otros catalizadores), incluyendo la temperatura, el pH, la concentración de la enzima, el sustrato y los productos. Un reactivo particularmente importante en las reacciones enzimáticas es el agua, que es el producto de muchas de las reacciones en que se forman enlaces y un reactivo en muchos procesos en que se rompen enlaces.

19.  ¿Cuáles son las propiedades de las enzimas?

·         PH

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo. (Para activar la animación de la Figura de la derecha, pulsar la opción "Recargar" del navegador).

·         TEMPERATURA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

·         COFACTORES

A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molécula de hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:

20.  Describa brevemente los seis tipos en los cuales se han clasificado las enzimas y sobre que enlaces actúan cada grupo.

Óxido – Reductasas (reacciones de oxido- reducción) Actúan sobre ": CH – OH " Actúan sobre ": C = O " Actúan sobre ": C = CH – " Actúan sobre ": CH – NH2 " Actúan sobre ": CH – NH – "	Hidrolasas (reacciones de hidrólisis) Esteres Enlaces glucosídico Enlaces pepsídicos Otros enlaces C – N Anhídridos de ácido
Transferasas (transferencia de grupos funcionales) Grupos de un átomo de C Grupos aldehídos o cetónicos Grupos acilos Grupos glucosilos Grupos fosfatos Grupos que contienen azufre	Liasas (Adición a los dobles enlaces) : C = C : : C = O : C = N –
Isomerasas (reacción de isomerización) Racemasas	Ligasas (Formación de enlaces con escisión de ATP) : C – O : C – N : C – S : C – C

21.  ¿Cuántos tipos de cofactores se han identificado en las reacciones enzimáticas?

Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química, que participan en las reacciones enzimáticas debido a que las enzimas no poseen en su estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la catálisis de todas las reacciones metabólicas; los cofactores no son componentes obligados de todas las reacciones.

Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por sí los centros catalíticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas.

22.  ¿A que se denomina complejo multienzimático, enzimas multifuncionales y asociaciones supra enzimáticas?

En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron la teoría del complejo multienzimático y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de las enzimas.

Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v₀) y la concentración inicial de sustrato ([S]₀) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando la enzima libre:

Las enzimas multifuncionales son proteínas que catalizan reacciones sucesivas de una vía metabólica, que como consecuencia de la evolución, se han unido en una sola cadena polipetídica, de tal forma que esta cadena contiene varios sitios  De este modo, los intermediarios (sustratos) no abandonan el sistema.

23.  ¿Cuáles son los principales factores que contribuyen con la eficacia catalítica de las enzimas?

Hay dos maneras principales que el cuerpo crea energía: anaerobio por la conversión del difosfato de adenosina (ADP) y de fosfatos al trifosfato de adenosina (ATP). Esto implica el gasto de la energía, aunque la energía expendida es menos que lo obtenida del ATP. Es similar a cargar una batería. La batería descargada es el ADP que se puede recargar al ATP por la energía y el fosfato. La batería cargada, el ATP, expende su energía en el nivel celular. La energía necesitó recargar el ADP al ATP es proporcionada por las enzimas.

Trastornos de la fosforilación oxidativa mitocondrial causa un grupo altamente diverso de enfermedades que afectan principalmente a los tejidos que exigen energía, tales como el sistema nervioso, el músculo esquelético y el corazón. Los defectos genéticos resultan de tanto en mutaciones en la DNA mitocondrial (mtDNA) como en los genes nucleares.

24.  ¿Cuáles son los principales factores que afectan la velocidad catalítica de las enzimas?

La presencia de enzimas como la polifenoloxidasa incrementa la acidez del medio y el descenso del pH, provoca su oxidación, sobretodo del testigo. Con el tratamientos PEFs, se eliminó eficientemente los microorganismos, evitando una acidificación del medio y una caída drástica en la concentración como se observa en la Figura 8, por lo que la disminución solo se pudo deber a la acción enzimática, indicador de que el producto sigue manteniendo actividad metabólica.